Les glycosaminoglycanes (GAG) sont des polysaccharides complexes présentant une grande diversité structurale et remplissant de nombreuses fonctions médiées par des milliers d'interactions au sein de la matrice extracellulaire, à la surface cellulaire et à l’intérieur des cellules y compris dans le noyau où certains ont été détectés. Les groupements chimiques et la conformations des GAG constituent des glycocodes qui ne sont pas encore totalement déchiffrés. Le contexte moléculaire joue également un rôle et l'influence des protéines portant les GAGs sur la structure et les fonctions des GAGs mérite d'être étudiée en détail, de même que celle des GAGs sur la structure et la fonction des protéines auxquels ils sont fixés par covalence. Le manque d'outils dédiés aux GAGs contribue à une caractérisation partielle de leur structure, leurs fonctions et leurs interactions. De nouvelles approches permettront d’améliorer leur caractérisation, notamment i) la synthèse d'oligosaccharides pour constituer des banques diversifiées de GAGs, ii) la spectrométrie de masse à mobilité ionique, la spectroscopie infrarouge en phase gazeuse et les nanopores pour analyser leur structure, les séquencer et identifier leurs séquences bioactives ainsi que la modélisation moléculaire et des méthodes biophysiques pour caractériser les interfaces d’interaction et décrypter les glycocodes qui régissent la reconnaissance moléculaire des protéines par les GAGs, et (iii) l'intelligence artificielle pour explorer les données GAGomiques et y intégrer les données protéomiques.
Université Claude Bernard Lyon 1
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